Alessandra Modesti è nata a Viareggio (LU) il 27/12/1959. Si è laureata in Farmacia presso l’Università di Firenze il 16/7/1984 con la votazione di 110/110. Da tale data ha continuato a frequentare l’Istituto di Chimica Biologica, collaborando alle ricerche in corso. Nel 1991 ha conseguito il titolo di Dottore in Ricerca in Biochimica presso l'Università di Firenze, nel 1993 ha conseguito il PhD in Biochemistry presso il Cranfield Institute of Technology (GB) dopo un periodo di tre anni trascorsi presso il centro. Dall'Aprile al giugno del 1994 ha svolto ricerche presso l'Instituto de Investigaciones Biomedica IIB di Madrid (Spagna) nel laboratorio diretto dal Prof. Carlos Gancedo usufruendo di una borsa del Comitato Interuniversitario Biotecnologie (CIB). Dal 1/7/1995 è stata inquadrata nel ruolo dei ricercatori universitari (Settore Scientifico-disciplinare E05A, Biochimica) ed in questa veste ha continuato a svolgere la propria attività a tempo pieno presso il Dipartimento di Scienze Biochimiche dell'Università di Firenze. Dal 2000 è stata Professore associato per il settore scientifico-disciplinare BIO/13 (Biologia applicata) presso la Facoltà di Medicina e Chirurgia dell'Università di Firenze. Dal 2017 è professore ordinario nello stesso SSD e presso lo stesso Ateneo di Firenze

Dal 2000 in poi ha coordinato diversi progetti di ricerca finanziati
2003 - Rif.n. 2003.0463 “Ricerca svolta nel campo della proteomica”- Ente Cassa di Risparmio di Firenze
2003 - prot. 2003055727_004 - Ministero dell’Universita` e della Ricerca Scientifica (MIUR)
2005 – prot. 2005052122_003 - Italian Ministero dell’Universita` e della Ricerca Scientifica (MIUR)
2008 – “Ossidazione delle proteine plasmatiche durante l’attività fisica in soggetti allenati” – Centro di Studi per l'Educazione Fisica e l'Attività Sportiva”
2011 AIRC progetto IG numero 12085
2013 – Rif. n. 2013.0504 Ente Cassa di Risparmio di Firenze
2013 - Agroils BIOM.CR14MODECTAG13
2014 Rif. N. 2014. 0102 Ente Cassa di Risparmio di Firenze
2015 AIRC progetto IG numero 19650
2015 ITT 2015
2016-AIRC Project code 19650
Finanziamenti di Ateneo ex 60%

E’ membro del Collegio dei docenti del Dottorato in Biologia Applicata e Biochimica
Dal 1998 dirige il laboratorio di Proteomica del Dipartimento di Scienze Biochimiche a Firenze.


L’attività scientifica è iniziata con lo studio della struttura primaria di due fosfomonoidrolasi: una fosfotirosinofosfatasi ed una acilfosfatasi utilizzando tecniche classiche di biologia molecolare al fine di ottenere proteine ricombinanti da batteri e lieviti esprimenti proteine. Lo studio sul lievito ha previsto l’espressione di una tirosino fosfatasi e di un suo mutante dominante negativo per valutare la variazione del fosfoproteoma in S.cerevisiae
1991-1993 Nell’ ambito del progetto finanziato dalla comunità economica europea la dott. Modesti lavora ad un progetto di sintesi, clonaggio ed espressione di un cDNA per una una fosfo-tirosina protein fosfatasi con lo scopo di individuare i residui importanti per la catalisi enzimatica.

1993-1996-nella sua attività di collaborazione con il gruppo di ricerca coordinato dal Prof. Ramponi, la Dr.ssa Modesti si è interessata prevalentemente a problemi relativi alla caratterizzazione cinetica e strutturale dei due isoenzimi di una fosfotirosino protein-fosfatasi (LMW-PTP) a basso peso molecolare purificata da diversi tessuti e da diversi specie animali. Inoltre si è occupata della caratterizzazione a livello molecolare del meccanismo di catalisi della LMW-PTP a basso peso molecolare di fegato di bue. In particolare ha condotto ricerche di mutagenesi sito specifica per individuare i residui importanti per la catalisi enzimatica.

1998-2000 In questo periodo la dott.ssa Modesti ha studiato gli effetti di una LMW-PTP sul proteoma di S.cerevisiae valutando la formazione di complessi proteici mediante TAP-tag strategy associata alla spettrometria di massa. Il lievito è stato utilizzato come sistema modello data la disponibilita di informazioni sull’intero genoma e su un gran numero di ceppi mutanti di varie vie metaboliche.

2000-2005 L’obiettivo principale degli studi condotti dalla Prof.ssa Modesti in questo periodo è stato quello di definire la funzione cellulare della PY protein fosfatasi di basso peso molecolare (LMW-PTP), codificata dal gene Stp1 di S.pombe. Per questo sono stati prodotti una serie di tools particolarmente importanti per lo sviluppo del progetto, e precisamente:
- Clonaggio del gene STP1 e, mediante mutagenesi sito specifica produzione di due mutanti C11S e D130A i cui prodotti sono forme “dominanti negativi” (dn) della LMW-PTP di S. pombe.
- Clonaggio della forma wild-type (wt) di Stp1, dei mutanti C11S e D130A definiti dominanti negativi (dn) ed espressione in E. coli come proteine di fusione con la glutatione S-transferasi (GST
- Clonaggio delle forme wt che delle forme mutate (dn) di Stp1 nel vettore pAAH5 ottenendo ceppi di lievito S.cerevisiae in grado di over-esprimere tali enzimi ricombinanti.

2005-oggi. In questo periodo la principale attività di ricerca riguarda lo studio di proteomica differenziale e stress ossidativo. Tali ricerche sono così articolate:
- Analisi proteomica in cellule tumorali in coltura in seguito a trattamento con metallo farmaci
- Influenza dell’attività fisica sulla ossidazione proteica muscolare e plasmatica
- Analisi proteomica e redox proteomica del plasma di soggetti sottoposti a diversi tipi di attività fisica: aerobica o anaerobica
- Studio della relazione tra stress ossidativo ed infiammazione