Composizione chimica delle cellule e dei fluidi fisiologici. Struttura chimica e funzione di carboidrati e lipidi. Struttura chimica degli amminoacidi. Struttura e funzione delle proteine. Legame peptidico, strutture primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. Folding e misfolding delle proteine. Il collagene. Proteine che legano l’ossigeno: mioglobina ed emoglobina. Le vitamine. Gli enzimi e la cinetica enzimatica. Le membrane cellulari. Il trasporto transmembrana.
Contenuto del corso - Parte B
Composizione chimica delle cellule e dei fluidi fisiologici. Struttura chimica e funzione di carboidrati e lipidi. Struttura chimica degli amminoacidi. Struttura e funzione delle proteine. Legame peptidico, strutture primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. Folding e misfolding delle proteine. Il collagene. Proteine che legano l’ossigeno: mioglobina ed emoglobina. Le vitamine. Gli enzimi e la cinetica enzimatica. Le membrane cellulari. Il trasporto transmembrana.
Silipandi e Tettamanti, Biochimica Medica, Piccin
Nelson and Cox, I principi di biochimica di Lehninger, VI ed. Zanichelli
Obiettivi Formativi - Parte A
Conoscenza e capacità di comprensione: il modulo di Biochimica I fornisce le basi teoriche per la comprensione qualitativa e quantitativa dei fenomeni fisiologici. Si prefigge il seguente obiettivo formativo:
- far acquisire allo studente le conoscenze di base sulla struttura e sulla funzione fisiologica delle biomolecole, che sono indispensabili per la ottimale comprensione dei processi vitali delle cellule e degli organismi, con particolare riferimento ai processi metabolici ed ai meccanismi di regolazione degli stessi;
Capacità di applicare conoscenza e comprensione: Le conoscenze apprese nel modulo di Biochimica I sono propedeutiche ai moduli di Biochimica II e III, e permetteranno allo studente di comprendere la biochimica metabolica, ormonale e sistematica umana.
Obiettivi Formativi - Parte B
Conoscenza e capacità di comprensione: il modulo di Biochimica I fornisce le basi teoriche per la comprensione qualitativa e quantitativa dei fenomeni fisiologici. Si prefigge il seguente obiettivo formativo:
- far acquisire allo studente le conoscenze di base sulla struttura e sulla funzione fisiologica delle biomolecole, che sono indispensabili per la ottimale comprensione dei processi vitali delle cellule e degli organismi, con particolare riferimento ai processi metabolici ed ai meccanismi di regolazione degli stessi;
Capacità di applicare conoscenza e comprensione: Le conoscenze apprese nel modulo di Biochimica I sono propedeutiche ai moduli di Biochimica II e III, e permetteranno allo studente di comprendere la biochimica metabolica, ormonale e sistematica umana.
Prerequisiti - Parte A
Propedeuticità deliberate dal CdL
Prerequisiti - Parte B
Propedeuticità deliberate dal CdL
Metodi Didattici - Parte A
Lezione frontale
Metodi Didattici - Parte B
Lezione forntale. Didattica a distanza (e-learining)
Altre Informazioni - Parte A
Il materiale didattico è scaricabile sulla piattaforma Moodle (https://e-l.unifi.it/), accedendo con credenziali fornite dal docente.
Verifica in itinere scritta e successiva conferma orale
Modalità di verifica apprendimento - Parte B
Verifica in itinere scritta e successiva conferma orale
Programma del corso - Parte A
Composizione chimica delle cellule e dei fluidi fisiologici.
La struttura chimica delle principali classi di carboidrati (monosaccaridi, disaccaridi, degli omo- e etero-polisaccaridi).
Le proprietà connesse con la presenza, in tali biomolecole, di gruppi funzionali, le proprietà chimico-fisiche e le caratteristiche molecolari che sono alla base delle loro proprietà biologiche.
La struttura chimica delle principali classi di lipidi (acidi grassi, esteri del glicerolo, fosfolipidi, colesterolo). Le proprietà connesse con la presenza, in tali biomolecole, di gruppi funzionali, le proprietà chimico-fisiche e le caratteristiche molecolari che sono alla base delle loro proprietà biologiche.
La struttura chimica dei venti amino acidi che costituiscono le proteine. Le proprietà connesse con la presenza, in tali biomolecole, di gruppi funzionali, le proprietà chimico-fisiche e le caratteristiche molecolari che sono alla base delle loro proprietà biologiche.
Il significato dei fenomeni osmotici nei processi biologici.
La composizione chimica e la struttura delle proteine: legame peptidico, strutture primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. Domini e proteine multidominio. Le funzioni delle proteine. Comprendere le correlazioni tra la struttura e la funzione delle proteine. Proteine globulari, fibrose, di membrana.
Denaturazione e rinaturazione delle proteine. Chaperonine. Misfolding: cenni sulle implicazioni del misfolding in patologie umane. Le basi teoriche del misfolding delle proteine e dell’aggregazione proteica, con formazione di fibrille amiloidi.
Le biomolecole della matrice extracellulare con particolare riferimento al collagene, alla sua struttura (comprese le modificazioni post-traduzionali) e alle sue funzioni. Biosintesi e maturazione, il suo coinvolgimento in patologie umane. La struttura e la funzione dell’elastina e dei proteoglicani.
La struttura, la funzione ed i rapporti struttura funzione delle proteine trasportatrici di ossigeno (mioglobina ed emoglobina).
Fenomeni cooperativi e allosterici che regolano la funzione dell’emoglobina. Le basi delle patologie molecolari dell’emoglobina nell’uomo.
La struttura chimica delle vitamine, la loro classificazione, le basi della loro funzione fisiologica, con particolare riferimento alle relazioni tra vitamine e coenzimi. Il fabbisogno giornaliero delle vitamine e le conseguenze patologiche di diete carenti delle varie vitamine.
La funzione biologica della catalisi. Gli enzimi e i meccanismi della catalisi enzimatica, la funzione di cofattori e gruppi prostetici, le basi della definizione dell’attività catalitica, il significato del modello di cinetica enzimatica di Michaelis-Menten, il significato delle costanti Km e Vmax, i fattori che regolano l’attività enzimatica, le basi dell’inibizione competitiva, non competititiva, dell’inibizione irreversibile, e della regolazione allosterica. Relazioni tra inibizione enzimatica ed alcune tipologie di farmaci. La classificazione degli enzimi e le reazioni delle principali sottoclassi. I principi e le tecniche dei dosaggi enzimatici ed esempi delle loro applicazioni in campo biomedico.
Le basi della struttura e delle proprietà delle membrane cellulari e del trasporto transmembrana (i fosfolipidi e le proteine di membrana). Asimmetria del plasmalemma. La membrana eritrocitaria. Spettrina e glicoforina. Trasporto passivo e trasporto attivo. Le ATPasi. Modello molecolare della Na+/K+-ATPasi. Trasporto attivo del glucosio. Ciclo del glutatione. Termodinamica e cinetica del trasporto trans-membrana.
Programma del corso - Parte B
Composizione chimica delle cellule e dei fluidi fisiologici.
La struttura chimica delle principali classi di carboidrati (monosaccaridi, disaccaridi, degli omo- e etero-polisaccaridi).
Le proprietà connesse con la presenza, in tali biomolecole, di gruppi funzionali, le proprietà chimico-fisiche e le caratteristiche molecolari che sono alla base delle loro proprietà biologiche.
La struttura chimica delle principali classi di lipidi (acidi grassi, esteri del glicerolo, fosfolipidi, colesterolo). Le proprietà connesse con la presenza, in tali biomolecole, di gruppi funzionali, le proprietà chimico-fisiche e le caratteristiche molecolari che sono alla base delle loro proprietà biologiche.
La struttura chimica dei venti amino acidi che costituiscono le proteine. Le proprietà connesse con la presenza, in tali biomolecole, di gruppi funzionali, le proprietà chimico-fisiche e le caratteristiche molecolari che sono alla base delle loro proprietà biologiche.
Il significato dei fenomeni osmotici nei processi biologici.
La composizione chimica e la struttura delle proteine: legame peptidico, strutture primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. Domini e proteine multidominio. Le funzioni delle proteine. Comprendere le correlazioni tra la struttura e la funzione delle proteine. Proteine globulari, fibrose, di membrana.
Denaturazione e rinaturazione delle proteine. Chaperonine. Misfolding: cenni sulle implicazioni del misfolding in patologie umane. Le basi teoriche del misfolding delle proteine e dell’aggregazione proteica, con formazione di fibrille amiloidi.
Le biomolecole della matrice extracellulare con particolare riferimento al collagene, alla sua struttura (comprese le modificazioni post-traduzionali) e alle sue funzioni. Biosintesi e maturazione, il suo coinvolgimento in patologie umane. La struttura e la funzione dell’elastina e dei proteoglicani.
La struttura, la funzione ed i rapporti struttura funzione delle proteine trasportatrici di ossigeno (mioglobina ed emoglobina).
Fenomeni cooperativi e allosterici che regolano la funzione dell’emoglobina. Le basi delle patologie molecolari dell’emoglobina nell’uomo.
La struttura chimica delle vitamine, la loro classificazione, le basi della loro funzione fisiologica, con particolare riferimento alle relazioni tra vitamine e coenzimi. Il fabbisogno giornaliero delle vitamine e le conseguenze patologiche di diete carenti delle varie vitamine.
La funzione biologica della catalisi. Gli enzimi e i meccanismi della catalisi enzimatica, la funzione di cofattori e gruppi prostetici, le basi della definizione dell’attività catalitica, il significato del modello di cinetica enzimatica di Michaelis-Menten, il significato delle costanti Km e Vmax, i fattori che regolano l’attività enzimatica, le basi dell’inibizione competitiva, non competititiva, dell’inibizione irreversibile, e della regolazione allosterica. Relazioni tra inibizione enzimatica ed alcune tipologie di farmaci. La classificazione degli enzimi e le reazioni delle principali sottoclassi. I principi e le tecniche dei dosaggi enzimatici ed esempi delle loro applicazioni in campo biomedico.
Le basi della struttura e delle proprietà delle membrane cellulari e del trasporto transmembrana (i fosfolipidi e le proteine di membrana). Asimmetria del plasmalemma. La membrana eritrocitaria. Spettrina e glicoforina. Trasporto passivo e trasporto attivo. Le ATPasi. Modello molecolare della Na+/K+-ATPasi. Trasporto attivo del glucosio. Ciclo del glutatione. Termodinamica e cinetica del trasporto trans-membrana.